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El estrés oxidativo y el metabolismo antioxidante

Publicado el: 03/09/2018
Autor/es: Garros Fontinhas, Adisseo América del Sur, y Pierre-André Geraert, Adisseo Francia

El selenio orgánico se torna más efectivo a medida que se tienen nuevas moléculas Para acompañar las demandas de un mercado cada vez más exigente en términos de costo y calidad, las cadenas productivas de proteína animal necesitan superarse a todo momento. En dicho entorno, se destaca la eficiencia de la producción, al evitar el despilfarro ...

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Dr. Raúl Cortés Coronado Dr. Raúl Cortés Coronado
Technical Support Manager LATAM
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6 de Septiembre de 2018
Me parece que es bastante incorrecto desde el punto de vista de las estructura de las enzymas antioxidantes como la glutation peroxidasa, decir que estas contienen Selenio cysteina.
La GPx-c y la GPx-p son enzimas tetraméricas; están compuestas por 4 subunidades idénticas entre sí y cada una de éstas contiene un átomo de Se unido covalentemente a una molécula de cisteína. Esto es en ningún momento el Se es parte de la cysteina, por lo cual es incorrecto decir que un producto con Se-metionina podría ser mejor fuente de Se para la acción de la enzima.
Por otra parte, es incorrecto mencionar en su artículo que solo en las enzimas antioxidantes la Se-metionina se convierte en Se-cysteina. La producción de Cys en el organismo esta dentro de un ciclo de transmetilación que ocupa Metionina (con y sin Se) y produce mediante varias reacciónes la Cys, pero esto no es acción de una enzima como la GPx, sino de varias otras. Este ciclo además depende del aporte de otros donadores como la betaina y de la presencia de ácido Fólico.

De esta manera, es el Se libre (por la fuente que sea) el que puede ser utilizado por la GPx para conducir el proceso antioxidante (y no es la única enzima que lo hace) y además no depende solo del Se, sino de la cantidad de glutation reducido (que depende a su vez de la cantidad de Cys).

En resumen, el Se debe estar disponible libre para la acción de la enzima (al menos la GPX) y no en forma de Se-Met o Se-Cys en la cual ha perdido su capacidad de intercambio de electrones que se encuentran ya comprometidos en los enlaces con el carbón.

Me parece que haciendo estas aclaraciones, el resto de los comentarios de su artículo son conformes con lo que otras publicaciones consideran.
Responder
Garros Fontinhas Garros Fontinhas
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10 de Septiembre de 2018
Estimado Dr. Raúl Cortés Coronado, un gusto saludarte.
En primer lugar, me gustaría agradecer su comentário y decir que es un plazer contestarle.

Intentaré contestar a todos los puntos que usted ha mencionado.

- Sobre las SeCys y su participación en la formación de enzimas antioxidantes. Varios autores ya hicieron publicaciones afirmando que la SeCys está presente en la formación de Selenoproteínas, o sea, proteínas donde existe un selenio en su composición, por eso, algunas veces la SeCys es mencionada cómo el 21º aminoácido. En una publicación reciente, hecha por Peter Surai (conocido por su trabajo de desarrollo en temas relacionados al metabolismo del selenio), afirmó, citando trabajos desarrollados por Lei, 2017 y Zhao et al., 2017, que existen 26 genes conocidos que codifican proteínas que contienen SeCys - selenoproteínas.

- Acerca de las fuentes de suplementación, usted estás correcto: Todas las fuentes de Se, después de la absorción intestinal, pueden ser transformadas en SeCys "de novo" que entonces va a ser utilizada para producción de una Selenoproteína. Pero, la producción de Selenoproteína tiene una regulación de acuerdo con la demanda del organismo; cuando no haya alta necesidad, la via de excreción es aumentada y solamente parte es utilizada para síntese de Selenoproteínas. Distintamente, la SeMet tiene una via extra y puede quedar almacenada en las proteínas corporales. De esa manera, la SeMet es la única fuente que puede ser almacenada Y usada para la sistesis de SeCys y consecuentemente de Selenoproteínas.

Todas las fuentes de Se pueden sí producir las enzimas antioxidantes que necesitan Se (actualmente conocemos 26, entre esas, las Glutationas Peroxidasas), pero solamente la SeMet es capable de ser almacenada.

Me mantengo a su disposición para aclarar cualquier punto.
Atentamente,
Garros Fontinhas
Responder
Dr. Raúl Cortés Coronado Dr. Raúl Cortés Coronado
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10 de Septiembre de 2018
Gracias Garros, pero continua el mismo error. Una cosa es ser "aminoacido de una proteína" y otra ser un grupo prostético o un coofactor enzimático.
Es evidente que si formas Se-Met o Se-cys el organismo tomará estos aminóacidos como "piedras" de construcción y si a eso se refieren los autores. También si ves la Se-Met de las levaduras, se almacena de esta manera.
Otra cosa diferente es el empleo del Se libre para por un enlace covalente, formar parte de una proteína (quelarse) como lo hace el Fe en la hemoglobina (y no por eso hay Fe-aminóacidos).
Entonces hablamos de dos cosas distintas. Almacenar Se-aminoacidos (si quieres producir carne o huevo de alto contenido del elemento) y otra distinta si hablamos de funciones metabólicas en las enzimas antioxidantes, donde lo importante es el elemento Quelado, en dicho caso, la Se-Met o Se-cys no representa ninguna ventaja.
Haper y otros libros de Bioquímica podrían consultarse.
Saludos
Responder
Garros Fontinhas Garros Fontinhas
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Sao Paulo, Brasil
11 de Septiembre de 2018
Estimado, Dr. Raúl Cortés Coronado

Seguramente que para hacer una proteína (huevo, carnes o leche) con alto contenido de Se necesitas de SeMet - la única forma de Se que puede ser almacenada - presente en productos puros o en las levaduras (contenido cerca de 60% de SeMet).

Pero, para hacer las selenoproteínas (proteínas con capacidad antioxidantes que necesitan SeCys) si es necesário una SeCys. (Ver: https://doi.org/10.2141/jpsa.0170132)

Por favor, vea abajo una parte del texto extraído y adaptado al Español del libro "Selenium in poultry nutrition and health", publicado en 2018, por el Prof. Dr. Peter F. Surai (Wageningen Academic Publishers) - Capítulo 2, ítem 2.3 - "Selenocysteine: the functional selenium".

"La expresión de selenoproteínas eucariotas individuales se caracteriza por una alta especificidad tisular, depende de la disponibilidad de Se, puede estar regulada por hormonas y, si se compromete, contribuye a diversas afecciones patológicas (Hatfield et al., 2016, Surai, 2006). La sintesis de la selenoproteina incluye:
- carga de serina en un tARN especializado, tARN Sec
- la selenocisteína sintasa cataliza la conversión de 'seryl-' a 'selenocysteyl' en la tARN Sec
- Secys cotraduccionalmente incorporado en centros activos de las selenoproteinas"

De esa manera, todas las selenoproteinas tienen una maquinaria específica de síntesis (con un códon iniciador) y una SeCys en su sitio catalítico.

Saludos
Responder
Dr. Raúl Cortés Coronado Dr. Raúl Cortés Coronado
Technical Support Manager LATAM
PANCOSMA PANCOSMA
Mexico, México
11 de Septiembre de 2018
Gracias por la referencia. En la misma dice los siguiente:

As chickens are not able to synthesize SeMet, its provision through diet is a key strategy to fight commercially relevant stresses.

Esto explica por si mismo que una cosa son las selenoproteínas y otras las enzimas que utilizan Se como grupo prostético (quelado), lo mismo que sucede con otros minerales activos en la SOD, CAT,etc. De otra forma no se explicaría como las aves pueden usar el elemento.

No hay un "codon" para Se-Met o Se-Cys, estas se forman a partir del uso de Se por el organismo, luego se forman las proteínas por el RNA especifico que requiere el aminoácido, pero no hay una secuencia de nucleótidos específica de Se-Met (los pollos no lo tendrian de acuerdo a lo que cita el mismo artículo)

Claro que si se quiere enriquecer un producto con Se, la Se-Met de la levadura y otras fuentes es la mejor opción. Para los efectos antioxidantes, es evidente que hay otras formas de obtener el Se.

Saludos
Responder
Dr. Raúl Cortés Coronado Dr. Raúl Cortés Coronado
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PANCOSMA PANCOSMA
Mexico, México
11 de Septiembre de 2018
complemento:
Cofactores Enzimáticos

La actividad de algunos enzimas depende solamente de su estructura como proteínas, mientras que otros necesitan, además uno o más componentes no proteicos, llamados cofactores. El cofactor puede ser un ion metálico, o bien una molécula orgánica llamada coenzima: algunos enzimas necesitan de ambos. Los cofactores son generalmente estables frente al calor, mientras que muchas proteínas enzimáticas pierden la actividad por calefacción. El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de holoenzima. Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, que por sí misma es inactiva catalíticamente, se designa con el nombre de apoenzima.

Tabla 1.- Algunos elementos inorgánicos que actúan como cofactores por enzimáticos
Cu2+
Citocromo oxidasa
Fe2+ o Fe3+
Citocromo oxidasa, catalasa, peroxidasa
K2+
Piruvato, quinasa
Mg2+
Hexoquinasa, glucosa 6-fosfatasa, piruvato, quinasa
Mn2+
Arginasa, ribonucleótido reductasa
Mo
Dinitrogenasa
Ni2+
Ureasa
Se
Glutatión peroxidasa
Zn2+
Carbónico anhidrasa, alcohol deshidrogenasa, carboxipeptidasas A y B


La tabla 1 reúne algunos enzimas que precisan de iones metálicos como cofactores. En tales enzimas el ión metálico puede actuar como:
1) Centro catalítico primario
2) Como grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinación
3) Como agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma catalíticamente activa
Los enzimas que precisan de iones metálicos, se llaman a veces metaloenzimas.
Responder
Garros Fontinhas Garros Fontinhas
Gerente de Producto
Adisseo Adisseo
Sao Paulo, Brasil
11 de Septiembre de 2018
En la publicación que le envié hay una figura que presenta resumidamente las vias de absorción y mostra que la SeCys es formada con cualquier molécula. Desafortunadamente, no puedo compartir acá la foto.

Com cualquier que sea la forma de suplementación de Se, los animales pueden producir SeCys - que va a ser incluyeda en las proteinas - sea SeMet, Selenito, Se-glicinato, Se-proteinato, SeCys, Se-levadura.
De esa manera, todas las formas de suplementacion “actuan” en la via que aumenta la capacidad antioxidante en general.

Pero, solamente la SeMet tiene una deposición tecidual capaz de garantizar niveles de Se en cuando haya desafios de producción.
Responder
Dr. Raúl Cortés Coronado Dr. Raúl Cortés Coronado
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PANCOSMA PANCOSMA
Mexico, México
11 de Septiembre de 2018
Agradezco que finalmente este de acuerdo en que el Se de otras fuentes pueda ser incorporado en Se-aminoácidos y que esto tiene que ver con la retención del Se en los tejidos no con su actividad como cofactor en las enzimas antioxidantes (diferentes de las Seleno-proteinas).

Responder
Garros Fontinhas Garros Fontinhas
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Adisseo Adisseo
Sao Paulo, Brasil
12 de Septiembre de 2018
Estimado Dr. Raúl Cortés Coronado,

Usted está correcto en decir que todas las fuentes de suplementación de Se son transformados en un de los Se-Aminoacidos (SeCys "de novo"). Pero, no habíamos hablado de ese punto. Estábamos hablando del uso de la SeCys "de novo" en la producción de SeProteínas - y me parece, que finalmente, usted concordó que esa es usada en la síntese de dichas enzimas antioxidantes.

Otro punto importante es que los animales no pueden formar los 2 Se-Aminoacidos, pero solamente la SeCys "de novo", ok?

Algunos puntos muy importantes que deben quedar claros:

1) Tenemos en el mercado una cantidad grande de productos para suplementación de Se.
a) Las Inorgánicas: Selenito y Selenato - son los productos más antiguos y NO contienen SeMet
b) Las orgánicas: son las Se-Levaduras y los productos puros. Todos contienen una cantidad (%) de SeMet - algunos más y otros menos, pero todos contienen SeMet.
c) Los proteinatos y glicinatos de Se: son productos que se basean en reacciones de selenio inorgánico con moléculas orgánicas (proteína de soya hidrolizada, por ejemplo), todavía, sin contener SeMet.

2) Así como para aminoácidos azufrados (metionina y cisteína), tenemos 2 seleno-aminoácidos: SeMet y SeCys - y solamente un de ellos es producido en el organismo animal (SeCys "de novo").

3) Como usted comentó arriba, los animales NO pueden sintetizar SeMet - la única molécula de Se que puede ser almacenada. De esa manera, la dieta es la única que puede prover SeMet.

4) Cualquier que sea la fuente de suplementación de Se (dichas en el punto 1) tiene que ser transformada en SeCys "de novo" para que tenga funcción metabólica (sintese de las proteinas antioxidantes). De esa manera, cualquier producto actua en esa via y forma Selenoproteínas - via metabólica.

5) Los productos que no contienen SeMet (selenito, selenato, glicinatos, proteinatos) no se pueden almacenar y por eso, cuando hay poca necesidad en la vía metabólica, son transformados en Se-azucar y excretados.

6) Distintamente de las otras fuentes de suplementación, la SeMet tiene las 2 vías (metabólica y dietetica) - o sea, cuando no tiene alta necesidad de sintetizar SeProteínas, no necesita ser excretado, y se almacena para cuando haya mayor necesidad metabólica.

Espero que haya aclarado las vías metabólicas del selenio y qué moléculas pueden seguir en cada una de ellas.

Saludos,
Responder
Dr. Raúl Cortés Coronado Dr. Raúl Cortés Coronado
Technical Support Manager LATAM
PANCOSMA PANCOSMA
Mexico, México
12 de Septiembre de 2018
Me parece que el punto 4 (uso de Se para síntesis de proteínas antioxidantes) es exactamente el punto que no comparto y que he tratado de aclarar. Las enzimas antioxidantes se forman con o sin Se-aminoacidos. Para que el Se sea activo como "COFACTOR" requiere estar en su forma elemental (Se) y no previamente unido a un carbono de la estructura de un aminoácido. El tipo de enlaces químicos determina o no la capacidad de actuar en el intercambio eléctrónico. Esto es una demostración tan bien documentada como las demás ideas que proporciona sobre el depósito o no de Se en el organismo a través de los Se-aminoacidos. Es decir no aceptar una, sería también no aceptar las otras.
Ha sido un placer mantener este intercambio. Saludos
Responder
Marco Juárez Marco Juárez
Medico Veterinario Zootecnista, Maestro en Ciencias
12 de Septiembre de 2018

Creo que aquí habría que hacer la consulta a una entidad de terciería bien capacitada en el área de Enzimología y Bioquímica de músculo y huevo de aves, esto conla finalidad de determinar los puntos álgidos de la discusión relativa a sí el Selenio libre es la parte que actúa como fuente primaria en la formación de enzimas antioxidantes y en que circunstancias de gradiente de concentración o mecanismos de expresión epigenética lo hace con relación al uso de Se-met... Desafortunadamente yo no soy experto en el área, así que sería interesante escuchar a uno de los nutriólogos de aves independientes que existen su opinión al respecto. Interesante discusión, felicidades Dr. Cortes y Dr.Fontinhas, este tipo de discusiones son muy interesantes y enriquecedoras, me gustaría algún día escuchar la defensa de sus argumentos en vivo.

Responder
Claudia Gallinger Claudia Gallinger
investigador
Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria - INTA Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria - INTA
Ciudad Autónoma de Buenos Aires, Argentina
20 de Septiembre de 2018
Marco Juárez
Muy interesante la discusión... voy a leer mas al respecto... me gusta mucho que se realicen estos debates a ese nivel de profundidad académica
Responder
20 de Septiembre de 2018

Hola

Les comparto este "link" donde encontrarán un artículo recientemente publicado en la revista Amino Acids (Sept., 2018) relacionado con este tema, el cual creo que les va a ayudar a lograr una mejor comprensión del fenómeno.

The unique tRNASec and its role in selenocysteine biosynthesis

Buen día

Responder
Garros Fontinhas Garros Fontinhas
Gerente de Producto
Adisseo Adisseo
Sao Paulo, Brasil
21 de Septiembre de 2018
Miguel Cervantes Ramirez Gracias por el archivo.
Responder
Dr. Raúl Cortés Coronado Dr. Raúl Cortés Coronado
Technical Support Manager LATAM
PANCOSMA PANCOSMA
Mexico, México
21 de Septiembre de 2018
Estimado Miguel, muchas gracias por la referencia.
Responder
Luis Elias Ramirez Sanabria  Luis Elias Ramirez Sanabria
Ing Agroindustrial
8 de Octubre de 2018
Buenas tardes estimados foristas al señor Garros y al Doctor Raul Cortes gracias por tan buena información además me gustaría que me aclaren algo el uso del Se Met disminuye el estrés oxidativo con el fin de mejorar rendimiento en las raciones, reformular y hacer una dieta más específica para en los rubros o ganaderías mencionadas. Mejora la absorción de nutrientes para cada ración ? Gracias y saludos cordiales.
Responder
Dr. Raúl Cortés Coronado Dr. Raúl Cortés Coronado
Technical Support Manager LATAM
PANCOSMA PANCOSMA
Mexico, México
20 de Octubre de 2018

Aclararia que el Se incorporado en las selenoproteinas si actua como una parte del sistema antioxidante. No esta ligado a la mejor digestion o absorcion directamente, pero si a la mejor actividad del sistema inmune lo cual secundariamente dAra beneficios en la salud intestinal.
Lo importante es que haya Se disponible para que la celula sinteitice las selenoprotinas, la SelenoMetionina no se incorpora directamente a estas proteinas, si es una buena fuente del elemento, pero no es la unica forma de aumentar la absorcion del Se, hay proteinatos en el mercado que pueden usarse con la misma eficiencia, por lo que sera cuestion de decidir cual ofrece mejor precio para lograr el fin de aumentar el selenio serico

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Garros Fontinhas Garros Fontinhas
Gerente de Producto
Adisseo Adisseo
Sao Paulo, Brasil
22 de Octubre de 2018
Un 100% de acuerdo!
Todas las fuentes de Se no son incorporadas directamente en las proteinas.
Absorción de Se (general) NO es baja!

SeMet es la fuente de almacenamiento, no de la actividad directamente, pero así como las otras, puede ser usada para eso.
Responder
iván patricio peñafiel flores iván patricio peñafiel flores
ING. AGR. ESPECIALISTA EN AGROBIOTECNOLOGÍA
22 de Octubre de 2018

Saludos. Información de este género en la cual los minerales como tales no son la forma de consumir en la dieta diaria de animales, personas, sino que se deben consumir en forma orgánica, para lo cual es importante poner énfasis en la nutrición mediante alimentos "biofortificados"...Con esta cultura se dejaría de consumir las pildoras de minerales que ofrece el mercado desde hace 100 años...Gracias

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Alejandro Banda
Alejandro Banda
Profesor Clínico Asociado
  Flowood, Mississippi, Estados Unidos de América