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Dipéptidos bioactivos en la carne y productos cárnicos

Publicado: 17 de marzo de 2017
Por: E. Szerdahelyi1 ., A. Nagy1 ., A. D. Alarcón-Rojo2 , E. Gelencser1 , H. Janacua-Vidales3 * 1Biology Unit, Department of Food Science, Central Environmental and Food Research Institute 2Universidad Autónoma de Chihuahua, 3Universidad Autónoma de Ciudad Juárez, Instituto de Ciencias Biomédicas, Departamento de Ciencias Veterinarias.
Resumen

El objetivo del presente estudio fue evaluar los dipéptidos imidazol en muestras de carne seleccionada e investigar la resistencia de ellos a las diferentes tecnologías alimentarías y estudiar la estabilidad digestiva de la carnosina. La electroforesis capilar fue desarrollada para determinar el nivel de carnosina en muestras de carne cruda y alimentos basados en carne. Un modelo animal fue desarrollado para evaluar la liberación de la carnosina durante la digestión y la absorción tras la administración oral en ratas como modelos.

Introducción
Existen muchos compuestos funcionales que se encuentran en el músculo esquelético de los animales vertebrados. Los dipéptidos imidazoles (carnosina y anserina) se encuentran entre estos, debido a que presentan múltiples efectos terapéuticos y funcionales, tales como neurotransmisores en el cerebro (Tomonaga et al., 2004), capacidad amortiguadora (Harris et al., 1990), antiglicanos (Alhamdani et al., 2007), efectos anti-isquémicos (Stvolinsky y Dobrota, 2000), modificación de las actividades enzimáticas (Jonson y Hammer, 1989), efectos antineoplásicos (Holliday y McFarland, 1996), antioxidantes y efecto de protección de membrana (Stuerenburg y Kunze, 1999). La carne es el principal suministro de dipéptidos imidazoles en humanos. La absorción de carnosina fue investigada y verificada en ratas (Tomonaga et al., 2007), en minicerdos (Bauchart et al., 2007) y en modelos basados en cerdos (Ma et al., 2010) y también en estudios en humanos (Park et al., 2005). La carnosina y anserina fueron propuestos como biomarcadores del consumo de carne (Dragsted, 2010). Estos dipéptidos – como antioxidantes naturales en la carne – son efectivos en prevenir la rancidez oxidativa y cambios de color indeseables durante el almacenamiento de la carne (Kohen et al., 1988) así mismo, estos pueden ser usados como marcadores potenciales en la calidad de la carne. Das et al. (2015) encontraron que una pre-mezclada de carnosina extiende la vida de anaquel en carne de búfalo bajo condiciones de refrigeración. Ma et al. (2010) reportaron que la suplementación dietética de carnosina mejora la capacidad antioxidante y calidad de la carne de cerdo. El contenido del dipéptido imidazole en la carne varia desde un par de cientos a miles de ppm dependiendo de la especie animal (Zapp y Wilson, 1938), tipo metabólico del músculo (Cornet y Busset, 1999), sexo, edad y raza (Intarapichet y Maikhuntod, 2005) entre otros. El contenido del dipéptido imidazole es significativamente mayor en los músculos glicolíticos que en los músculos tipo oxidativos (Aristoy y Toldrá 1988). La alta relación anserine/carnosina es típica en la carne de ave, en contraste con la carne de cerdo y bovino (Peiretti et al., 2011). Los dipéptidos de imidazole son bastante estables al calor (Maikhunthod y Intarapichet, 2005) y a diferencia de otros polipéptidos endógenos, son relativamente resistentes a la ruptura hidrolítica de muchas proteasas comunes (Bellia et al., 2011). En contraste con muestras de carne cruda, pocos estudios han descrito el efecto de tecnologías alimentarias sobre el contenido de los dipéptidos de imidazole, carnosina y anserina de alimentos procesados (Hermanussen et al., 2010).
 
Materiales y métodos
Los músculos Longissimus dorsi (LD) y masseter (MS) fueron obtenidos de cerdos producidos en los laboratorios del IRTA (España). Otras muestras de carne cruda y cortes de distintas especies junto con las muestras de carne procesada se adquirieron en supermercados (Hungría y México). Tratamiento térmico: rodajas de unos 2 milímetros fueron colocados en pequeñas bolsas de plástico, empacadas y cocinadas en 75 °C durante 45 minutos (M1) ó a 90 °C (M2) por 60 minutos en un baño de agua controlado, y por último enfriados durante 2 minutos en un baño de agua con hielo. Extracción de dipéptidos de imidazole: las muestras de músculo y alimento fueron finamente cortadas con un cuchillo para carne; 5 gramos de esta muestra fue pesada y completamente homogenizada con 10 ml de agua destilada. La muestra homogenizada fue centrifugada a 20,000 g por 30 min a 4 °C. El supernadante fue desproteinazado al ser tratado en agua hirviendo por 10 min y centrifugado a 5,000 g por 10 min a 4 °C y filtrado a través de una membrana de 0,45 μm. Electroforesis Capilar Zero (CZE): Un sistema BioFocus 2000 (BioRad, Hercules, CA.USA) con un detector UV fue usado para los experimentos. Las muestras fueron separadas en un capilar de sílice fundida sin recubrimiento con dimensiones de 50 μm I.D. y longitud de 45.5 cm, termostato a 38 °C con un voltaje de 15 kV. Se usó un acarreador electrolítico de 100 mmol/buffer fosfato (pH 2,5). Los dipéptidos se detectaron a 200 nm. Se determinaron las concentraciones de área de pico con la calibración y las desviaciones estándar relativas se determinaron a partir de tres muestras independientes. Modelo de digestión aguda en rata: La carne basada en modelos de alimentos de carne (500 mg) se homogeneizaron en 1 ml de agua destilada ultra turrax y proporcionaron a las ratas (Wistar, Toxi Coop kft, Hungría) por intubación intragástrica. Los animales del grupo control fueron alimentados con agua destilada solamente. Las ratas fueron sacrificadas en diferentes puntos de tiempo (0, 15, 30 60 min) después de la administración oral de la carne, el tracto digestivo fue removido y lavado (estómago: 1ml, intestino: 2ml) con solución buffer (0, 01M de PBS, pH 7,4 conteniendo 10 μl de 10mM PMFS por cada ml de solución de lavado). El contenido intestinal fue centrifugado (3,000 rpm, 15 min) y el sobrenadante fue calentado (100 °C, 10 min) y centrifugado (6,000 rpm, 20 min). El sobrenadante del intestino delgado fue liofilizado y reconstruido en 400 µl de agua antes de las mediciones.
 
Resultados y discusión
El método desarrollado CZE es útil para la determinación de dipéptidos de imidazol en la carne y también en productos tratados con calor. El mayor contenido de carnosina se obtuvo en productos de carne seca procedente de México (carne de vaca y caballo) (Gráfica 1.). Las condiciones de cocción no modificó el contenido de carnosina en la carne y la biodisponibilidad de la carnosina no fue afectada por la cocción en los diferentes tiempos de observación. Durante la digestión la carnosina desapareció de la digesta de estómago por el tiempo y lo mismo se observó en la digesta del intestino delgado.
 
Conclusiones
Los resultados pueden ser útiles como una base científica para el desarrollo de productos, como los alimentos funcionales o suplementos dietéticos.
 
Agradecimientos
El financiamiento de esta investigación fue otorgada por el Programa de Cooperación Intergubernamental S&T (TET_10-12011-0473) (CONACYT-Cooperación Bilateral México-Hungría (NOI) Proyecto 122010) y European Community’s Seventh Framework Programme DREAM (FP7/ 2007-2013) bajo el acuerdo de subvención n°FP7-222 654.
 
Gráfica 1. Péptidos de Imidazole en productos cárnicos Húngaros (1-20) y Mexicanos (21-25). 1. Carne de cerdo, 2. Salami (cerdo), 3. Salchicha Debrecen (cerdo), 4. Jamón ahumado (cerdo), 5. Jamón Praga (cerdo), 6. Salchicha de hígado, 7. Jamón cocido (cerdo), 8. Jamón horneado (cerdo), 9. Rodajas de jamón (cerdo),10. Salchicha Viena (cerdo/res), 11. Salchicha de hígado (cerdo/res), 12. Jamón cocido (cerdo/res/pollo),13. Salchicha Boloña (res), 14. Jamón de pechuga de pavo A, 15. Jamón de pechuga de pavo B, 16. Jamón de pechuga de pollo A, 17. Jamón de pechuga de pollo B, 18. Jamón de pavo, 19. Salchicha ahumada de pavo, 20. Frankfurter (pavo), 21. Salami peperami 22. Salami español, 23. Carne seca de res, 24. Carne seca (res/caballo), 25. Carne seca de caballo.
Dipéptidos bioactivos en la carne y productos cárnicos - Image 1
 
Literatura citada
Alhamdani, M-S.S., H. F. Hasan Fayadh Al-Azzawie and F.K.H. Abbas. 2007. Peritoneal Dialysis International. 27:86–89.
Aristoy, M-C. and F. Toldrá. 1988, Meat Science. 50:327-332.
Bauchart, C., I. Savary-Auzeloux, P.P. Mirand, E. Thomas, M. Morzel and D. Rémond. 2007. The Journal of Nutrition. 137:589-593.
Bellia, F., G. Vecchio, S. Cuzzocrea, V. Calabrese and E. Rizzarelli. 2011. Molecular Aspects of Medicine. 32:258–266
Cornet, M., and J. Bousset. 1999. Meat Science. 51: 215-219.
Das, A. K., A.S.R. Anjaneyulu and S. Biswas. 2005. Food Chemistry. 97:531-538.
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Holliday, R., G.A. and McFarland. 1996. British Journal of Cancer. 73:966-971.
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Zapp, J. A., and D.W. Wilson. 1938, The Journal of Biological Chemistry. 126:19-27.
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Autores:
Alma Delia Alarcón Rojo
Universidad Autónoma de Chihuahua - Mexico
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